Mysterium Bittergeschmack Warum bitter nicht immer schädlich ist

Quelle: Pressemitteilung Leibniz-Institut für Lebensmittel-Systembiologie an der TU München 3 min Lesedauer

Anbieter zum Thema

Bitterer Geschmack gilt als Alarmsignal, das bedeutet: Hier droht eine Vergiftung. Doch es gibt auch einige Peptide und freie Aminosäuren, die zwar bitter schmecken, aber für den Menschen ungiftig, nahrhaft und teilweise sogar lebensnotwendig sind. Der Erklärung dieses scheinbaren Paradoxons sind Forscher aus München auf der Spur.

Studienleiter PD Dr. Maik Behrens (l.) und Doktorandin Silvia Schäfer im Büro(Bild:  Gisela Olias / Leibniz-LSB@TUM)
Studienleiter PD Dr. Maik Behrens (l.) und Doktorandin Silvia Schäfer im Büro
(Bild: Gisela Olias / Leibniz-LSB@TUM)

Unser Geschmackssinn hilft uns bei der Nahrungsauswahl. Von den fünf Grundgeschmacksrichtungen zeigen süß und umami an, dass ein Lebensmittel energiereich und nahrhaft ist. Unser Sinn für Salz hilft uns, unseren Elektrolythaushalt im Gleichgewicht zu halten. Saure Geschmacksnoten können uns vor unreifer oder verdorbener Nahrung warnen, bittere vor potenziell giftigen Substanzen. Angesichts zahlreicher giftiger Pflanzeninhaltsstoffe wie Strychnin aus der Brechnuss oder Blausäure aus Maniok erscheint dies sinnvoll. Und es ergibt auch Sinn, dass vor allem Säuglinge und Kleinkinder Bitteres ablehnen. Denn schon geringe Mengen solcher Giftstoffe sind für sie schädlich.

Doch nicht alles, was bitter schmeckt, ist gefährlich, sondern kann sogar nahrhaft sein. Ein interdisziplinäres Forschungsteam um den Molekularbiologen Maik Behrens hat die Gründe für dieses scheinbar widersprüchliche Phänomen nun erstmals untersucht.

Bitterrezeptoren

Beim Menschen sind etwa 25 verschiedene Geschmacksrezeptortypen für die Wahrnehmung von Bitterstoffen verantwortlich. Diese Bitterrezeptoren befinden sich nicht nur im Mund, sondern auch auf Zellen anderer Organe und Gewebe. Welche vielfältigen Funktionen sie dort erfüllen, ist Gegenstand zahlreicher Untersuchungen, auch am Leibniz-Institut für Lebensmittel-Systembiologie an der Technischen Universität München. Verschiedene Studien weisen schon heute darauf hin, dass Bitterrezeptoren in den Atemwegen dabei helfen, Krankheitserreger abzuwehren und die Bewegung der Flimmerhärchen zu beschleunigen. Ebenso lassen sie annehmen, dass endogene Bitterrezeptoren von Darm und Blutzellen Abwehrmechanismen unterstützen oder an der Regulation des Stoffwechsels beteiligt sind.

Gallenbittere Eiweißfragmente

Wie das Team des Leibniz-Instituts für Lebensmittel-Systembiologie (LSB) an der Technischen Universität München mithilfe eines etablierten, zellulären Testsystems herausgefunden hat, reagieren 5 der etwa 25 menschlichen Bitterrezeptortypen sowohl auf freie Aminosäuren und Peptide als auch auf körpereigene Gallensäuren. Erstere entstehen bei der Spaltung von Proteinen und sind reichlich in fermentierten Lebensmitteln wie Frischkäse oder auch Proteinshakes enthalten. Gallensäuren spielen dagegen als Nahrungsbestandteil so gut wie keine Rolle, sondern erfüllen im Körper eigene Funktionen. Sie kämen daher als Aktivatoren endogener Bitterrezeptoren in Frage, die zum Beispiel auf Darm- und Blutzellen sitzen.

Zufällige Ähnlichkeit als Erklärung für ungiftigen Bittergeschmack

„Interessanterweise zeigen unsere Modellierungsexperimente, dass ein bestimmtes bitter schmeckendes Peptid innerhalb der Rezeptorbindungstasche eine funktionell aktive 3D-Form annehmen kann, die der von Gallensäuren ähnelt“, sagt Bioinformatikerin Antonella Di Pizio aus dem Forscherteam. „Diese zufällige Ähnlichkeit könnte erklären, warum die gleiche Gruppe von Bitterrezeptoren auf beide Stoffgruppen reagiert.“

Erstautorin Silvia Schäfer ergänzt: „Unsere Genanalysen zeigen darüber hinaus, dass die Fähigkeit, sowohl Gallensäuren als auch Peptide zu erkennen, bei drei der Bitterrezeptortypen hoch konserviert ist und sich bis zu den Amphibien zurückverfolgen lässt. Dies weist wiederum darauf hin, dass mindestens das Erkennen einer der zwei Stoffgruppen speziesübergreifend wichtig ist.“

Hypothetische Zweitfunktion von Bitterrezeptoren

Die Entwicklung von spezifischen Bitterrezeptoren blickt auf eine lange Evolutionsgeschichte zurück. „Gallensäuren und Bitterrezeptoren existierten bereits Millionen Jahre vor den typischen Bitterstoffen der heutigen Blütenpflanzen und lange vor dem Menschen – etwa in Fischen. Das stützt die Hypothese, dass Bitterrezeptoren ursprünglich auch wichtige physiologische Prozesse regulierten und nicht nur vor giftigen Substanzen warnten“, erklärt Studienleiter Behrens. „Diese Erkenntnisse geben neue Einblicke in die komplexen Systeme der Geschmackswahrnehmung und deuten darauf hin, dass Bitterrezeptoren zusätzliche, noch unbekannte Rollen für die menschliche Gesundheit spielen, die über ihre Funktion bei der Lebensmittelauswahl hinausgehen.“

Originalpublikation: Schaefer, S., Ziegler, F., Lang, T., Steuer, A., Di Pizio, A., and Behrens, M.: Membrane-bound chemoreception of bitter bile acids and peptides is mediated by the same subset of bitter taste receptors. Cell Mol Life Sci 81, 217 (2024); DOI: 10.1007/s00018-024-05202-6

(ID:50107895)

Jetzt Newsletter abonnieren

Verpassen Sie nicht unsere besten Inhalte

Mit Klick auf „Newsletter abonnieren“ erkläre ich mich mit der Verarbeitung und Nutzung meiner Daten gemäß Einwilligungserklärung (bitte aufklappen für Details) einverstanden und akzeptiere die Nutzungsbedingungen. Weitere Informationen finde ich in unserer Datenschutzerklärung. Die Einwilligungserklärung bezieht sich u. a. auf die Zusendung von redaktionellen Newslettern per E-Mail und auf den Datenabgleich zu Marketingzwecken mit ausgewählten Werbepartnern (z. B. LinkedIn, Google, Meta).

Aufklappen für Details zu Ihrer Einwilligung